Lab of Matrix Biology

세포와 세포외기질 결합의 중심적인 역할을 하고 있는 integrin 단백질은 세포내부의 신호전달에 따라 세포외기질과의 affinity가 조절된다. 본 실험실에서는 integrin의 affinity를 조절하는 조절 단백질의 동정 및 그들의 조절 기작을 연구하고 있으며, 나아가 이들 단백질의 기능 조절을 통한 cell-matrix interaction 저해 방법을 연구하고 있다. Integrins play a central role in cell-extracellular matrix (ECM) interactions, and their affinity for the ECM is modulated by intracellular signaling. Our laboratory focuses on identifying the regulatory proteins that control integrin affinity and elucidating their underlying mechanisms. Furthermore, we are exploring strategies to inhibit cell-matrix interactions by modulating the functions of these regulatory proteins. Integrin, receptor tyrosine kinase, 또한 G protein coupled receptor와 같은 막단백질들 (transmembrane proteins)은 세포막을 경계로 세포의 안과 밖의 환경 변화를 인식하여 반대편으로 그 신호를 전달하는 역할을 수행하고 있다. 이러한 신호전달과정 중에서는 세포막에 삽입되어 있는 transmembrane domain은 세포막에서의 위상학적인 변화나 또는 이들 서로간의 결합을 통해 적극적으로 신호전달에 관여한다는 것이 최근 알려지고 있으며, 본 실험실에서는 nanodisc 등의 최신 기술을 사용하여 이러한 신호전달 과정에서 transmembrane domain의 역할을 연구하고 있다. Transmembrane proteins, such as integrins, receptor tyrosine kinases, and G protein-coupled receptors, function to sense environmental changes across the plasma membrane and transmit signals to the opposite side. Recently, it has become evident that the transmembrane domains embedded in the lipid bilayer actively participate in signal transduction through topological changes or intermolecular interactions. Our lab employs cutting-edge technologies like nanodiscs to investigate the precise roles of transmembrane domains in these signaling processes. 본 실험실에서는 세포외기질의 재배열을 통한 조직재생이나 세포의 이동성, 성장조절인자의 조절에 필수적인 역할을 하고 있는 세포막 단백질 분해 효소에 관한 연구를 수행하고 있으며, 특히 세포외부에서의 단백질 분해와 세포의 부착/이동성 간의 상호작용에 대한 연구를 수행하고 있다. Our laboratory investigates cell surface proteases, which are essential for tissue regener